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Melanocortin-Peptide

KPV

KPV ist das Tripeptid Lys-Pro-Val. Die drei Reste entsprechen dem Ende des Melanocortin-Fragments α-MSH.

Synonyme: Lys-Pro-Val

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Die Struktur im Mittelpunkt.

Herkunft

α-MSH umfasst 13 Aminosäuren und entspricht den Positionen 138 bis 150 des Vorläuferproteins Proopiomelanocortin. Die Folge Lys-Pro-Val bildet dessen letzte drei Reste, also die Positionen 148 bis 150. PubChem führt das Tripeptid unter CID 125672 und nennt als Synonym die Schreibweise MSH (11-13).

Struktur

H-Lys-Pro-Val-OH trägt eine freie Aminogruppe am Lysin und eine freie Carboxylgruppe am Valin. Im natürlichen α-MSH ist das Valin dagegen amidiert; das freie Tripeptid unterscheidet sich davon um 0,98 Da. Die Seitenkette des Lysins bringt die einzige zusätzliche Aminogruppe mit.

Kennwerte

Summenformel C16H30N4O4, mittlere Molmasse 342,43 g/mol, monoisotopische Masse 342,23 Da, CAS 67727-97-3. Aromatische Reste fehlen, sodass die Erfassung über die Absorption der Peptidbindung bei etwa 205 bis 214 nm erfolgt. Die Werte gelten für das freie Peptid ohne Gegenionen.

Die Stammdaten beschreiben die Identität der Verbindung. Angaben zur gelieferten Charge, darunter die Salzform, stehen im Prüfbericht.

Fragen zu KPV

Entspricht KPV genau dem Ende von α-MSH?

Der Reihenfolge nach ja: Lys-Pro-Val sind die Positionen 11 bis 13 von α-MSH, also 148 bis 150 des Vorläuferproteins. Die Endgruppe unterscheidet sich jedoch: Im natürlichen Fragment ist das Valin amidiert, das hier geführte Tripeptid trägt eine freie Carboxylgruppe.

Wofür stehen die drei Buchstaben?

Für die Aminosäuren in ihrer Reihenfolge: K für Lysin, P für Prolin, V für Valin. Die Einbuchstabenschreibweise ist in diesem Fall vollständig, weil alle drei Reste proteinogen sind und in L-Konfiguration vorliegen.

Lässt sich KPV bei 280 nm messen?

Nein, dort absorbiert das Tripeptid praktisch nicht, weil Tryptophan und Tyrosin fehlen. Gemessen wird deshalb im kurzwelligen Bereich um 205 bis 214 nm, wo die Peptidbindung selbst absorbiert.

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