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MOTS-c

MOTS-c ist ein Peptid aus 16 Aminosäuren. Seine Sequenz wird einem kurzen Leserahmen innerhalb der mitochondrialen 12S-rRNA-Region zugeordnet.

Synonyme: MOTS-c Peptid

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Artikelnummer: LX-MOTSC-005

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Die Struktur im Mittelpunkt.

Herkunft

Lee und Mitarbeiter beschrieben 2015 einen kurzen offenen Leserahmen in der 12S-rRNA-Region des mitochondrialen Genoms, dessen Leseraster die Folge dieses Peptids ergibt. Damit unterscheidet sich die Herkunft grundlegend von Peptiden, die aus Abschnitten kerncodierter Proteine abgeleitet sind. Der Leserahmen umfasst 16 Codons, woraus sich die Kettenlänge ergibt.

Struktur

H-Met-Arg-Trp-Gln-Glu-Met-Gly-Tyr-Ile-Phe-Tyr-Pro-Arg-Lys-Leu-Arg-OH enthält zwei Methioninreste, ein Tryptophan, zwei Tyrosinreste und ein Phenylalanin. Drei Arginin- und ein Lysinrest ergeben vier basische Seitenketten, denen ein Glutamat gegenübersteht. Beide Kettenenden liegen frei vor. Mit 16 Resten liegt die Kette im mittleren Größenbereich des Sortiments.

Kennwerte und Analytik

Summenformel C101H152N28O22S2, mittlere Molmasse 2.174,6 g/mol, monoisotopische Masse 2.173,11 Da, CAS 1627580-64-6 (PubChem CID 146675088). Die beiden Methioninreste können einzeln oder gemeinsam oxidieren; im Massenspektrum zeigt sich das als Zunahme um 15,99 beziehungsweise 31,99 Da. Tryptophan und Tyrosin erlauben die Erfassung bei 280 nm.

Die Stammdaten beschreiben die Identität der Verbindung. Angaben zur gelieferten Charge, darunter die Salzform, stehen im Prüfbericht.

Fragen zu MOTS-c

Was bedeutet „mitochondrial kodiert“?

Die Sequenz geht nicht auf ein Gen im Zellkern zurück, sondern auf einen kurzen Leserahmen im Genom der Mitochondrien, genauer in der Region der 12S-rRNA. Das Peptid selbst wird synthetisch hergestellt.

Warum sind die beiden Methioninreste analytisch wichtig?

Jedes Methionin kann zum Sulfoxid oxidieren. Bei zwei Resten sind drei Zustände möglich: nicht oxidiert, einfach oxidiert (plus 15,99 Da) und zweifach oxidiert (plus 31,99 Da). Ein Prüfbericht sollte deshalb ausweisen, welche Form bestimmt wurde.

Bei welcher Wellenlänge lässt sich MOTS-c messen?

Bei 280 nm, weil Tryptophan und zwei Tyrosinreste dort absorbieren. Zusätzlich ist der kurzwellige Bereich um 205 bis 214 nm nutzbar, in dem die Peptidbindung selbst absorbiert.

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