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Neuropeptide und Tuftsin-Analoga

DSIP

DSIP, auch Emideltide, ist ein Nonapeptid mit der Folge Trp-Ala-Gly-Gly-Asp-Ala-Ser-Gly-Glu. Beide Kettenenden liegen frei vor.

Synonyme: Emideltide

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Die Struktur im Mittelpunkt.

Herkunft

Schoenenberger und Monnier beschrieben das Nonapeptid 1977 und bestimmten seine Aminosäurefolge. Emideltide ist der internationale Freiname derselben Struktur. In der Systematik der Medical Subject Headings wird es den Neuropeptiden zugeordnet.

Struktur

H-Trp-Ala-Gly-Gly-Asp-Ala-Ser-Gly-Glu-OH beginnt mit Tryptophan und endet mit Glutaminsäure. Drei Glycinreste machen die Kette beweglich; mit Aspartat und Glutamat trägt sie zwei saure Seitenketten und keine basische. Cystein fehlt, Disulfidbrücken kommen daher nicht vor. Alanin an Position 2 und 6 sowie Serin an Position 7 vervollständigen die Kette.

Kennwerte und Analytik

Summenformel C35H48N10O15, mittlere Molmasse 848,8 g/mol, monoisotopische Masse 848,33 Da, CAS 62568-57-4 (PubChem CID 68816). Das Tryptophan am Anfang absorbiert UV-Licht um 280 nm und erlaubt dort eine empfindliche Erfassung. Die Werte gelten für das freie Peptid ohne Gegenionen. Die Kennwerte beschreiben die Struktur mit freien Endgruppen; eine Salzform steht gesondert im Prüfbericht.

Die Stammdaten beschreiben die Identität der Verbindung. Angaben zur gelieferten Charge, darunter die Salzform, stehen im Prüfbericht.

Fragen zu DSIP

Welche Bezeichnungen stehen für dieselbe Struktur?

Neben der Kurzbezeichnung DSIP führt die Literatur den internationalen Freinamen Emideltide. Beide beziehen sich auf das Nonapeptid mit CAS 62568-57-4 und der Summenformel C35H48N10O15.

Welche Ladung trägt das Peptid?

Die Seitenketten von Aspartat und Glutamat sind sauer, basische Seitenketten fehlen. Zusammen mit der freien Carboxylgruppe am Kettenende überwiegen damit die sauren Gruppen gegenüber der einzigen freien Aminogruppe am Tryptophan.

Wie lässt sich das Peptid empfindlich erfassen?

Über das Tryptophan am Kettenanfang, dessen Indolring UV-Licht um 280 nm absorbiert. Zusätzlich ist die Absorption der Peptidbindung im Bereich um 205 bis 214 nm nutzbar.

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