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Neuropeptide und Tuftsin-Analoga

Kisspeptin-10

Kisspeptin-10 ist ein Dekapeptid mit amidiertem C-Terminus. Es entspricht den letzten zehn Resten des menschlichen Vorläuferproteins KISS1.

Synonyme: KP-10, Metastin (45–54)

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Artikelnummer: LX-KISSPEPTIN10-005

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Die Struktur im Mittelpunkt.

Herkunft

Das Vorläuferprotein umfasst 138 Aminosäuren (UniProt Q15726). Kisspeptin-10 entspricht dessen Positionen 112 bis 121, also dem Ende des längeren Abschnitts Kisspeptin-54, der bei Position 68 beginnt. Das C-terminale Phenylalanin ist amidiert. Die Bezeichnung Kisspeptin-10 nennt damit die Kettenlänge, nicht die Position im Vorläuferprotein.

Struktur und Spezies

Die menschliche Folge lautet Tyr-Asn-Trp-Asn-Ser-Phe-Gly-Leu-Arg-Phe-NH2. Bei Maus und Ratte steht an der zehnten Stelle Tyrosin statt Phenylalanin, sodass die Masse dort um 15,99 Da höher liegt. Die Speziesangabe gehört deshalb zur Identität. Die Reste Tyrosin, Tryptophan und zweimal Asparagin am Anfang prägen den polaren Charakter des Kettenbeginns.

Kennwerte und Analytik

Summenformel C63H83N17O14, mittlere Molmasse 1.302,4 g/mol, monoisotopische Masse 1.301,63 Da, CAS 374675-21-5 (PubChem CID 25240297). Tryptophan und Tyrosin absorbieren UV-Licht um 280 nm und erlauben dort eine empfindliche Erfassung. Angegeben ist das freie Peptid; Gegenionen einer Salzform kommen hinzu.

Die Stammdaten beschreiben die Identität der Verbindung. Angaben zur gelieferten Charge, darunter die Salzform, stehen im Prüfbericht.

Fragen zu Kisspeptin-10

Welchem Abschnitt entspricht Kisspeptin-10?

Den Positionen 112 bis 121 des Vorläuferproteins mit 138 Resten. Das ist gleichzeitig das Ende des längeren Abschnitts Kisspeptin-54; die Zahl 10 nennt also die Kettenlänge, nicht die Position im Protein.

Warum ist die Speziesangabe wichtig?

Weil sich die Sequenzen unterscheiden: Beim Menschen endet das Peptid mit amidiertem Phenylalanin, bei Maus und Ratte mit amidiertem Tyrosin. Der Unterschied beträgt 15,99 Da, also eine Hydroxylgruppe, und ist im Massenspektrum sichtbar.

Welche Reste erlauben die Messung bei 280 nm?

Das Tryptophan an Position 3 und das Tyrosin am Anfang. Beide absorbieren UV-Licht um 280 nm, sodass das Peptid dort empfindlich erfasst werden kann; zusätzlich ist die Peptidbindung um 205 bis 214 nm nutzbar.

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